Nøkkel-og-lås
Substrat og bindingslomme fremstilles som geometrisk komplementære. Modellen gjør spesifisitet intuitiv.
formen passer · substratet gjenkjennes i aktivt sete
Hva er et enzym?
Et enzym er et protein som virker som katalysator for en kjemisk reaksjon i en organisme. Det øker reaksjonsfarten ved å senke aktiveringsenergien, blir ikke selv brukt opp og flytter ikke likevektsposisjonen – det gjør bare at likevekten nås raskere.
Dybdekilden trekker frem tre særtrekk: høy spesifisitet, svært høy effektivitet og mulighet for regulering i cellen.
Aktivt sete og spesifisitet
Det aktive setet er en tredimensjonal lomme dannet av aminosyresidekjeder. Spesifisiteten avhenger både av geometrisk form og av hvilke polare, upolare, sure og basiske grupper som peker inn i lommen. Når substratet binder, kan sidekjedene stabilisere overgangstilstanden eller delta i syre/base-katalyse.
Temperatur
Når temperaturen stiger fra et lavt nivå, øker molekylenes bevegelse og antallet produktive kollisjoner. Etter optimum faller aktiviteten raskt når enzymstrukturen blir ustabil og det aktive setet deformeres. Dybdekilden bruker omtrent 37 °C som optimum for et typisk menneskelig enzym og peker på at andre organismer kan ha helt andre optimum.
pH
pH påvirker protoneringen av aminosyresidekjeder og dermed både ladning, bindinger og geometri i det aktive setet. Kilden viser blant annet pepsin med optimum rundt pH 1,5–2, spyttamylase rundt pH 6,7 og trypsin rundt pH 8.
Substratkonsentrasjon og metning
Ved lav substratkonsentrasjon er mange enzymer ledige, og mer substrat gir tydelig økt fart. Ved høy substratkonsentrasjon er de aktive setene opptatt store deler av tiden. Da flater farten ut mot maksimal hastighet, Vₘₐₓ, og enzymkonsentrasjonen blir begrensende.
Inhibitorer
Irreversible inhibitorer kan binde svært sterkt eller kovalent og inaktivere enzymet permanent. Konkurrerende inhibitorer konkurrerer med substratet om det aktive setet og kan i den enkle modellen motvirkes ved høyere substratkonsentrasjon. Ikke-konkurrerende/allosteriske inhibitorer binder et annet sted og endrer enzymets funksjonelle form; mer substrat løser derfor ikke problemet.
Eksamen – fem fallgruver
- Ikke skriv at enzymet brukes opp.
- Ikke forveksle denaturering med hydrolyse.
- Ikke skriv at enzymet flytter likevekten.
- Husk forskjellen på konkurrerende og ikke-konkurrerende hemming.
- En katalysator senker aktiveringsenergien – den endrer ikke start- eller sluttenergien.